?细菌细胞表层の繊维状タンパク质が引っ张られても膜から抜けない仕组みを全原子分子动力学シミュレーション注1）により解明。
?ペリプラズム注2）側のタンパク質が“ナット”のように働き、膜貫通構造を支えることを発見し、「Protein nut（プロテイン ナット）」として提唱。
?生体分子の设计原理の理解や、バイオ材料?ナノデバイスへの応用に期待。
杏Map大学院工学研究科の堀 克敏 教授、鈴木 淳巨 准教授、吉本 将悟 助教、笹原 純 博士後期課程学生らの研究グループは、アシネトバクター属細菌Tol 5がもつ巨大接着タンパク質AtaA注3）の膜固定机构を、全原子分子动力学シミュレーションにより解析しました。
础迟补础は长さ约260ナノメートル（ナノは10亿分の1）に达する巨大な繊维状タンパク质で、细胞をさまざまな物质表面に强固に付着させます。本研究では、础迟补础を细菌の细胞表面につなぎ止める役割を担う础迟补础の膜贯通ドメインと、それに结合するペリプラズムタンパク质罢辫驳础注4）に着目し、引き抜き過程をコンピューター上で再現しました。その結果、TpgAがペリプラズム側から膜貫通ドメインを支えることで、膜からの引き抜き抵抗が大きく増加することを明らかにしました。この構造は、ボルトがナットによって固定される機械構造に類似しており、本研究ではこの機構を「Protein nut」と名付けました。
これらの知见は、细菌の强固な付着机构の理解だけでなく、耐久性の高いバイオ材料やナノ构造体の设计など、幅広い分野への応用が期待されます。
本研究成果は、2026年3月18日付国際学術雑誌「Computational and Structural Biotechnology Journal」に掲載されました。
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注1）全原子分子动力学シミュレーション：
分子をつくるすべての原子の动きをコンピューター上で再现し、タンパク质などの振る舞いや分子同士の相互作用を详しく调べる计算手法。
注2）ペリプラズム：
グラム阴性细菌において、内膜と外膜の间にある空间。细胞表层タンパク质の输送や保持、物质の受け渡しなどに関わる。
注3）础迟补础：
堀教授のグループが高付着性アシネトバクター属細菌Tol 5から発見した細胞表層ナノファイバータンパク質。プラスチックやガラス、金属など様々な材料表面に対して非常に高い接着性を示す。
注4）罢辫驳础：
础迟补础の膜贯通ドメインに结合するペリプラズムタンパク质。本研究で、础迟补础が引っ张られても细胞表层の膜から抜けないように固定する机能を持つことが明らかになった。
雑誌名：Computational and Structural Biotechnology Journal
論文タイトル：Computational analysis of periplasmic protein-mediated resistance to membrane extraction of a trimeric autotransporter adhesin transmembrane domain
著者：Jun Sasahara, Shogo Yoshimoto, Atsuo Suzuki, Katsutoshi Hori
Department of Biomolecular Engineering, Graduate School of Engineering, 杏Map, Nagoya, Japan
DOI: 10.34133/csbj.0045
URL:
, 主著者：笹原 純（博士後期課程学生）
